33) Bílkoviny

Created by Martin Krejzek

Ketodieta

• Tvoří se v těle ketolátky a dochází k degradaci ledvin 

α-helix

• Šroubovice
• Stabilizují ji vodíkové můstky (Parc. záporný náboj přitahuje všechny elektrony, polarita se neurčuje!!! A dusík taky přitahuje všechny elektrony) | Van der Waalesovy síly | disulfidické můstky a (vazba mezi sulfidy) a iontové interakce (+ a -)
  • 
  • 

Skládaný list

• 
• ddfds

• Obrázek:
  • V tmavých okýnkách je peptidická vazba

Imunitní funkce

• Produkuje protilátky na ochranu proti infekci

Vratná

• Bílkovina je schopna se navrátit zpět do předchozí struktury
• Není zničena funkce bílkoviny

Transportní funkce

• Tramsport hemoglobinu

Katalycká funkce

• Enzymy

Regulační funkce

• Hormony

Stavební funkce

• Kolagen, myosin

Kontraktivní funkce

• Svaly
  • Aktin a myosin

Způsoby denaturace

1. Teplota
   • Vajíčko
   • Sterilace
2. pH
   • Ovocný čaj + mléko => srazí se
3. Mechanický důvod
   • Šlehačka > denaturace > máslo
   • Pěna na řece 

Nevratná

• Bílkovina změní funkce a je zničena
  • Natrvalo změní fci a je zničena

Denaturace bílkovin

• Pro sekundární a terciální struktury je možná tzv. denaturace = změna prostorového uspořádání 

Primární struktura

• 
• dfd

• Je dána pořadím aminokyselin a pro každou bílkovinu je pořadí různě specifické 
• Dále je dána geneticky 
• Určuje vlastnosti a funkci bílkoviny
• Obrázek:
  • Tmavý je peptidická vazba 
  • A pod ním jsou značky aminokyselin

Zásobní funkce

• U lidí nikoliv
• U vajec 
  • Ovalbumin

Sekundární struktura

• Je to prostorově uspořádaná primární struktura

+

• Když tělo zadržuje dusík ve formě bílkovin, v době růstu a rekonvalescence po těžké nemoci
• Tělo dusík nutně potřebuje 

Terciální struktura

• Je to prostorové uspořádání sekundární struktury 

Struktura bílkovin

-

• Když dochází ke ztrátám dusíku a k úbytku bílkovin v době velmi těžké nemoci
  • To se musí kopenzovat nutri drinkama

Fibrilární (vláknitý)

• Jsou špatně nebo nerozpustné ve vodě

+ a -

• Vyrovnaná bilance
• Tělo co přijme, to zároveň i vydá

Kvarterní struktura

• Vzájemné prováznání řetězců

Dusíková bilance

• Rozdíl mezi/nad přijatým a vydaným dusíkem 
  • N = ∑N_příjmu - N_výdeje
  • Obecně to znamená že dusík můžeme přijímat nebo odvádět a podle toho máme nějakou bilanci

Globulární (kulovité)

• Jsou rozpustné ve vodě
• Obrázek:
  • Ten rozpletený copánek znázorňuje denaturaci

Jednoduché bílkoviny

• Obsahují pouze peptidické řetězce

33) Bílkoviny

• Makromolekulrání látky složené z α-aminokyselin (mají aminoskupinu v poloze 2)
• V bílkovinách se běžně vyskytuje jen 20 aminokyselin
  • Zpaměti umět glycin a alanin

Složené bílkoviny

• Obsahují včetně bílkovinné části i nebílkovnou část (prostetická část)

Aminokyseliny

• Stavební jednotky bílkovin
• Všechny musí mít konfiguraci L (ve Fischerově projekci jsou nalevo)
  • D forma už bílkoviny nevytvoří
• Jsou opticky aktivní až na glycin
  • Protože α-uhlíkový atom je obvykle chirální
• Spojují se peptidickou vazbou a vytváří peptidy (2-99 aminokyselin bílkoviny více nbež 100)
• Některé jsou esenciální (jsou nutné pro život ale my je neumíme syntetizovat)
• Jsou to amfoterní látky, mají schopnost tvořit bipolární iont
  • Protože obsahují v molekule kyselou skupinu -COOH a zásaditou skupinu -NH₂
• pH při kterém se objevuje bipolární iont se nazývá izoelektrický bod [pI]

Peptidy

Klasifikace bílkovin

Funkce bílkovin

Vodíkové můstky

• Vyskytují se u sloučenin vodíku s prvkem o vysoké elektornegativitě (F, O, N)
  • Atom vodíku jedné molekuly vytváří slabou vazbu s elektronegativnějším prvkem 
  • Elektornegativnjší prvek si elektrony přitahuje (má schopnost přitahovat ne sebe elktorny) a získává parciální záporný náboj, vodík má kladný protože na sebe nepřitahuje elektrony 
• Způsobují vysoký bod varu 
• Jsou polární ale musí tam být vázaný el. rvek

Tvary molekuly bílkoviny

Kreatin

Aktin | myosin

Kolagen

Fibrinogen a fibrin

Fibrinogen je rozpustný a fibrin nerozpustnáý (strup)

Imunoglobuliny [Ig]